Реснички и жгутики
Реснички и жгутики — органеллы специалъного значения, учасйвующие в процессах движения, — представляют собой выросты цитоплазмы, основу которых составляет картс из микротрубочек, называемй осевой нитью, или аксонемой (от греч. axis — ось и nema — нить). Длина ресничек равна 2-10 мкм, а их количество на поверхности одной реснитчатой клетки может достигать нескольких сотен. В единственном типе клеток человека, имеюпщх жгутик – спермиях – содержится только по одному жгутику длиноп 50-70 мкм. Аксонема образована 9 периферическими парами микротрубочек одной центрально расположенной парой; такое строение описьшается формулой (9 х 2) + 2 (рис. 3-16). Внутри каждой периферической пары за счет частичного слияния микротрубочек одна из них (А) полная, вторая (В) – неполная (2-3 димера обшие с микротрубочкой А).
Центральная пара микротрубочек окружена центральной оболоч-кой, от которой к периферическим дублетам расходятся радиальные сггицы- Периферические дублеты связаны друг с другом мостиками нексина, а от микротрубочки А к микротрубочке В соседнего дублета отходят "ручки" из белка динеина (см. рис. 3-16), который обладает активностью АТФазы.
Биение реснички и жгутика обусловлено скольжением соседних дублетов в аксонеме, которое опосредуется движением динеиновых ручек. Мутации, вызывающие изменения белков, входящих в состав ресничек и жгутиков, приводят к различным нарушениям функции соответствуюших клеток. При синдроме Картагенера (синдроме неподвижных ресничек), обычно обусловленном отсутствием динеиновых ручек; больные страдают хроническими заболеваниями дыхательной системы (связанными с нарушением функции очищения поверхности респираторного эпителия) и бесплодием (вследствие неподвижности спермиев).
Базальное тельце, по своему строению сходное с центриолью, лежит в основании каждой реснички или жгутика. На уровне апикального конца тельца микротрубочка С триплета заканчивается, а микротрубочки А и В продолжаются в соответствующие микротрубочки аксонемы реснички или жгутика. При развитии ресничек или жгутика базальное тельце играет роль матрицы, на которой поисходит сборка компонентов аксонемы.
Микрофиламенты — тонкие белковые нити диаметром 5-7 нм, лежащие в цитоплазме поодиночке, в виде септей или пучками. В скелетной мышце тонкие микрофиламенты образуют упорядоченные пучки, Взаимодействуя с более толстыми миозиновыми филаментами.
Кортикольноя (терминальная) сеть — зона сгущения микрофиламентов под плазмолеммой, характерная для болышнства клеток. В этой сети микрофиламенты переплетены между собой и "сшиты" друг с другом с помощью особых белков, самым распространенным из которых является филамин. Кортикальная сеть препятствует резкой и внезапной деформацш клетки при механических воздействиях и обеспечивает плавные изменения ее формы путем перестройки, которая облегчается актин-ростворяющими (преобразующими) ферментами.
Прикрепление микрофиламентов к плазмолемме осуществляется благодаря их связи с ее интегральными ("якорными") белками интегринами) — непосредственно или через ряд промежуточных белков талин, винкулин и α-актинин (см. рис. 10-9). Помимо этого, актиновые микрофиламенты прикрепляются к трансмембранным белкам в особых участках плазмолеммы, называемых адгезионными соединениями или, фокальными контактами, которые связывают клетки друг с другом или клетки с компонентами межклеточного вещества.
Актин — основной белок микроиламентов — встречается в мономерной форме (G-, или глобулярный актин), которая способна в присутствии цАМФ и Са2+ полимеризоваться в длишые цепи (F-, или фибриллярный актин). Обычно молекула актина имеет вид двух спирально скрученных нитей (см. рис. 10-9 и 13-5).
В микрофиламентах актин взаимодействует с рядом актин-связывающих белков (до нескольких десятков видов), выполняющих различные функции. Некоторые из них регулируют степень полимеризации актина, другие (например, филамин в кортикальной сети или фимбрин и виллин в микроворсинке) способствуют связьшанию отдельных микрофиламентов в системы. В немышечных клетках на актин приходится примерно 5-10% содержания белка, лишь около половины его организовано в филаменты. Микрофиламенты более устойчивы к физическим и химическим воздействиям, чем микротрубочки.
Функции микрофиламентов:
(1) обеспечение сократимости мышечных клеток (при взаимодействиис миозином);
(2) обеспечение функций, связанных с кортикальным слоем цитоплазмы и плазмолеммой (экзо- и эндоцитоз, образование псевдоподий и миграция клетки);
(3) перемещение внутри цитоплазмы органелл, транспортных пузырьков и других структур благодаря взаимодействию с некоторьай белками (минимиозином), связанными с поверхностью этих структур;
(4) обеспечение определенной жесткости клетки за счет наличия кортикальной сети, которая препятствует действию деформаций, но сама, перестраиваясь, способствует изменениям клеточной формы;
(5) формирование сократимой перетяжки при цитотомии, завершающей клеточное деление;
(6) образование основы ("каркаса") некоторых органелл (микроворсинок, стереоцилий);
(7) участие в организации структуры межклеточных соединений (опоясывающих десмосом).
Микроворсинки – пальцевидные выросты цитоплазмы клетки диаметром 0.1 мкм и длиной 1 мкм, основу которых образуют актиновые микрофиламенты. Микроворсинки обеспечивают многократное увеличение площади поверхности клетки, на которой происходит расщепление и всасывание веществ. На апикальной поверхности некоторых клеток, активно участвуюхщх в указанных процессах (в эпителии тонкой кишки и почечных канальцев) имеется до нескольких тысяч микроворсинок, образующих в совокупности щеточную каемку.
Рис. 3-17. Схема ультраструктурной организации микроворсинки. АМФ – актиновые микрофиламенты, АВ – аморфное вещество (апикальной части микроворсинки), Ф, В – фимбрин и виллин (белки, образующие поперечные сшивки в пучке АМФ), мм – молекулы минимиозина (прикрепляющие пучок АМФ к плазмолемме микроворсинки), ТС – терминальная сеть АМФ, С – спектриновые мостики (прикрепляют ТС к плазмолемме), МФ – миозиновые филаменты, ПФ – промежуточные филаменты, ГК – гликокаликс.
Каркас каждой микроворсинки образован пучком, содержащим около 40 микрофиламентов, лежащих вдоль ее длинной оси (рис. 3-17). В апикалъной части микроворсинки этот пучок закреплен в аморфном веществе. Его жесткость обусловлена поперечными сшивками из белков фимбрина и виллина, изнутри пучок прикрешюн к плазмолемме микроворсинки особыми белковыми мостиками (молекулами минимиозина. У основания микроворсинки микрофиламенты пучка вплетаются в терминальную сеть, среди элементов которой имеются миозиновые филаменты. Взаимодействие актиновых и миозиновых филаментов терминальной сети, вероятно, обусловливает тонус и конфигурацию микроворсинки.
Стереоцилии – видоизмененные длинные (в некоторых клетках – ветвяшиеся) микроворсинки – выявляются значительно реже, чем микроворсинки и, подобно последним, содержат пучок микрофиламентов.
⇐ Предыдущая123
Читайте также:
Микрофиламенты, микротрубочки и промежуточные филаменты как основные компоненты цитоскелета.
Актиновые микрофиламенты — структура, функции
Актиновые микрофиламенты
представляют собой полимерные нитевидные образования диаметром 6-7 нм, состоящие из белка актина. Эти структуры обладают высокой динамичностью: на конце микрофиламента, обращенном к плазматической мембране (плюс-конец), идет полимеризация актина из его мономеров в цитоплазме, тогда как на противоположном (минус-конец) происходит деполимеризация.
Микрофиламенты
, таким образом, обладают структурной полярностью: рост нити идет с плюс-конца, укорочение - с минус-конца.
Организация и функционирование актинового цитоскелета обеспечиваются целым рядом актинсвязывающих белков, которые регулируют процессы полимеризации -деполимеризации микрофиламентов, связывают их друг с другом и придают контрактильные свойства.
Среди таких белков особое значение имеют миозины.
Взаимодействие одного из их семейства - миозина II с актином лежит в основе мышечного сокращения, а в немышечных клетках придает актиновым микрофиламентам контрактильные свойства - способность к механическому напряжению. Эта способность играет исключительно важную роль во всех адгезионных взаимодействиях.
Формирование новых актиновых микрофиламентов в клетке происходит путем их ответвления от предшествующих нитей.
Чтобы новый микрофиламент смог образоваться, необходима своеобразная «затравка». В ее формировании ключевую роль играет белковый комплекс Аф 2/3, включающий два белка, весьма сходных с актиновыми мономерами.
Будучи активированным , комплекс Аф 2/3 прикрепляется к боковой стороне предсуществующего актинового микрофиламента и изменяет свою конфигурацию, приобретая способность присоединить к себе еще один мономер актина.
Так возникает «затравка», инициирующая быстрый рост нового микрофиламента, отходящего в виде ответвления от боковой стороны старой нити под углом около 70°, тем самым в клетке формируется разветвленная сеть новых микрофиламентов.
Рост отдельных нитей вскоре заканчивается, нить разбирается на отдельные АДФ-содержащие мономеры актина, которые после замены в них АДФ на АТФ вновь вступают в реакцию полимеризации.
Актиновый цитоскелет играет ключевую роль в прикреплении клеток к внеклеточному матриксу и друг к другу, в формировании псевдоподий, с помощью которых клетки могут распластываться и направленно перемещаться.
— Вернуться в раздел « онкология»
- Метилирование генов-супрессоров как причина гемобластозов — опухолей крови
- Теломераза — синтез, функции
- Теломера — молекулярная структура
- Что такое теломерный эффект положения?
- Альтернативные способы удлинения теломер у человека — иммортализация
- Значение теломеразы в диагностике опухолей
- Методы лечения рака влиянием на теломеры и теломеразу
- Теломеризация клеток — не ведет к злокачественной трансформации
- Адгезия клеток — последствия нарушения адгезивных взаимодействий
- Актиновые микрофиламенты — структура, функции
Микрофиламенты (тонкие филаменты) - компонент цитоскелета эукариотических клеток. Они тоньше микротрубочек и по строению представляют собой тонкие белковые нити диаметром около 6 нм.
Основным белком, входящим в их состав, является актин . Также в клетках может встречаться миозин. В связке актин и миозин обеспечивают движение, хотя в клетке это может делать и один актин (например, в микроворсинках).
Каждый микрофиламент представляет собой две перекрученные цепочки, каждая из которых состоит из молекул актина и других белков в меньших количествах.
В некоторых клетках микрофиламенты образуют пучки под цитоплазматической мембраной, разделяют подвижную и неподвижную часть цитоплазмы, участвуют в эндо- и экзоцитозе.
Также функциями являются обеспечение движения всей клетки, ее компонентов и др.
Промежуточные филаменты (встречаются не во всех клетках эукариот, их нет у ряда групп животных и всех растений) отличаются от микрофиламентов большей толщиной, которая составляет около 10 нм.
Микрофиламенты, их состав и функции
Они могут строиться и разрушаться с любого конца, в то время как тонкие филаменты полярны, их сборка идет с «плюс»-конца, а разборка - с «минус» (также как у микротрубочек).
Существуют различные типы промежуточных филаментов (отличаются по белковому составу), один из которых содержится в клеточном ядре.
Белковые нити, формирующие промежуточный филамент, антипараллельны.
Этим объясняется отсутствие полярности. На концах филамента находятся глобулярные белки.
Образуют своеобразное сплетение около ядра и расходятся к периферии клетки. Обеспечивают клетке возможность противостоять механическим нагрузкам.
Основной белок- актин.
Актиновые микрофиламенты.
Микрофиламенты в общем.
Встречаются во всех клетках эукариот.
Расположение
Микрофиламенты образуют пучки в цитоплазме подвижных клеток животных и образую кортикальный слой (под плазматической мембраной).
Основной белок- актин.
- Неоднородный белок
- Встречается в разных изоформах, кодируется разными генами
У млекопитающих 6 актинов: один в скелетных мышцах, один –в сердечной, два типа в гладких, два немышечных (цитоплазматических) актина=универсальный компонент любых клеток млекопитающих.
Все изоформы близки по аминокислотным последовательностям, вариантны лишь концевые участки.(они определяют скорость полимеризации, НЕ влияют на сокращение)
Свойства актина:
- М=42 тыс;
- в мономерной форме имеет вид глобулы, содержащей молекулу АТФ (G-актин);
- полимеризация актина => тонкая фибрилла (F-актин, представляет пологую спиральную ленту);
- актиновые МФ полярны по своим свойствам;
- при достаточной концентрации G-актин начинает самопроизвольно полимеризоваться;
- очень динамические структуры, которые легко разбираются и собираются.
При полимеризации (+) конец нити микрофиламента быстро связывается с G-актином => растет быстрее
(–) конца.
Малая концентрация G-актина=> F-актин начинает разбираться.
Критическая концентрация G-актина=>динамическое равновесие (микрофиламент имеет постоянную длину)
На растущий конец прикрпеляются мономеры с АТФ, в процессе полимеризации происходит гидролиз АТФ, мономеры стаются связанными с АДФ.
Молекулы актина+атф прочнее взаимодействуют друг с другом, чем мономеры, связанные с АДФ.
Стабильность фибриллярной системы поддерживается:
- белком тропомиозином (придает жесткость);
- филамином и альфа-актинином.
Микрофиламенты
Образуют поперечные скрепки между нитями f-актина=>сложная трехмерная сеть(придает гелеобразное состояние цитоплазме);
- Белки, прикрепляющиеся к концам фибрилл, предотвращающие разборку;
- Фимбрин (связывают филаменты в пучки);
- Комплекс с миозинами= акто-миозиновый комплекс, способный к сокращению при расщеплении АТФ.
Функции микрофиламентов в немышечных клетках:
Быть частью сократительного аппарата;
Актин и миозин
Интерес биохимии к процессам происходящим в сокращающихся мышцах основан не только на выяснении механизмов мышечных болезней, но и что может быть даже более важным - это раскрытие механизма превращения электрической энергии в механическую, минуя сложные механизмы тяг и передач.
Для того, чтобы понять механизм и биохимические процессы происходящие в сокращающихся мышцах, необходимо заглянуть в строение мышечного волокна. Структурной единицей мышечного волокна являются Миофибриллы - особым образом организованные пучки белков, располагающиеся вдоль клетки. Миофибриллы в свою очередь построены из белковых нитей (филаментов) двух типов - толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является миозин, а тонких - актин. Миозиновые и актиновые нити - главный компонент всех сократительных систем в организме. Электронно-микроскопическое изучение показало строго упорядоченное расположение миозиновых и актиновых нитей в миофибрилле. Функциональной единицей миофибриллы является саркомер - участок миофибриллы между двумя Z-пластинками. Саркомер включает в себя пучок миозиновых нитей, серединой сцепленных по так называемой М-пластине, и проходящих между ними волокон актиновых нитей, которые в свою очередь прикреплены к Z-пластинам.
Изучение структуры мышечных волокон в световом микроскопе позволило выявить их поперечную исчерченность. Электронно-микроскопические исследования показали, что поперечная исчерченность обусловлена особой организацией сократительных белков миофибрилл -- актина (молекулярная масса 42 000) и миозина (молекулярная масса около 500 000). Актиновые филаменты представлены двойной нитью, закрученной в двойную спираль с шагом около 36,5 нм. Эти филаменты длиной 1 мкм и диаметром 6--8 нм, количество которых достигает около 2000, одним концом прикреплены к Z-пластинке. В продольных бороздках актиновой спирали располагаются нитевидные молекулы белка тропомиозина. С шагом, равным 40 нм, к молекуле тропомиозина прикреплена молекула другого белка -- тропонина. Тропонин и тропомиозин играют важную роль в механизмах взаимодействия актина и миозина. В середине саркомера между нитями актина располагаются толстые нити миозина длиной около 1,6 мкм. В поляризационном микроскопе эта область видна в виде полоски темного цвета (вследствие двойного лучепреломления) -- анизотропный А-диск. В центре его видна более светлая полоска Н. В ней в состоянии покоя нет актиновых нитей. По обе стороны А-диска видны светлые изотропные полоски -- I-диски, образованные нитями актина. В состоянии покоя нити актина и миозина незначительно перекрывают друг друга таким образом, что общая длина саркомера составляет около 2,5 мкм. При электронной микроскопии в центре Н-полоски обнаружена М-линия -- структура, которая удерживает нити миозина. На поперечном срезе мышечного волокна можно увидеть гексагональную организацию миофиламента: каждая нить миозина окружена шестью нитями актина.
При электронной микроскопии видно, что на боковых сторонах миозиновой нити обнаруживаются выступы, получившие название поперечных мостиков. Они ориентированы по отношению к оси миозиновой нити под углом 120°. Согласно современным представлениям, поперечный мостик состоит из головки и шейки. Головка приобретает выраженную АТ-фазную активность при связывании с актином. Шейка обладает эластическими свойствами и представляет собой шарнирное соединение, поэтому головка поперечного мостика может поворачиваться вокруг своей оси. миозин актин биохимия
Использование микроэлектродной техники в сочетании с интерференционной микроскопией позволило установить, что нанесение электрического раздражения на область Z-пластинки приводит к сокращению саркомера, при этом размер зоны диска А не изменяется, а величина полосок Н и I уменьшается. Эти наблюдения свидетельствовали о том, что длина миозиновых нитей не изменяется. Аналогичные результаты были получены при растяжении мышцы -- собственная длина актиновых и миозиновых нитей не изменялась. В результате этих экспериментов выяснилось, что изменялась область взаимного перекрытия актиновых и миозиновых нитей. Эти факты позволили Н. Huxley и A. Huxley предложить независимо друг от друга теорию скольжения нитей для объяснения механизма мышечного сокращения. Согласно этой теории, при сокращении происходит уменьшение размера саркомера вследствие активного перемещения тонких актиновых нитей относительно толстых миозиновых. В настоящее время выяснены многие детали этого механизма и теория получила экспериментальное подтверждение.
Актин - белок мышечной ткани, что вместе с другим белком - миозином - образует актомиозину - основную составляющую сократительных нитей мышечных волокон.
Актин - глобулярный структурный белок. Молекулярная масса 42000 Да. Существует две формы: глобулярная и фибриллярные, образующегося при полимеризации глобулярного актина в присутствии АТФ и ионов магния. На каждой молекуле актина есть участки, комплементарные определенным участкам на головках молекул миозина и способны взаимодействовать с ними с образованием актомиозину - основного сократительного белка мышц. В 1см і мышцы содержится около 0,04 г актина. Система актин-миозин является общей для сократительных структур как позвоночных, так и беспозвоночных животных. В циозоли актин в основном связан с АТФ, но также может звьязиватися с АДФ. Комплекс АТФ-актина полимеризуется быстрее и разъединяется медленнее, чем комплекс актин-АДФ. Актин - один из обильнее протеинов во многих эукариотических клетках, с концентрациями более 100 мкм. Это также один из наиболее хорошо сохранившихся белков, отличаясь не более чем на 5% между такими организиамы, как, водоросли и человек.
Микрофиламенты - нити белка актина немьязовои природы в цитоплазме эукариотических клеток. Диаметр 4 ... 7нм. Под плазматической мембраной микрофиламенты образуют сплетения, в цитоплазме клетки формируют пучки из параллельно ориентированных нитей или трехмерный гель, формируя цитоскелет. В их состав входят, кроме актина, другие сократительные белки миозин, тропомиозин, актинин, отличающиеся от соответствующих мышечных белков, а также специфические белки (винкулин, фрагмин, филамин, и т.п.). Микрофиламенты находятся в динамическом равновесии с мономерами актина. Микрофиламенты являются сократительные элементы цитоскелета и непосредственно участвуют в изменении формы клетки при розплощуванни, прикреплены к субстрату, амебоидному движении, эндомитоз, циклоз (для растительных клеток), формировании кольца цитотомии в животных клетках, поддержании микроворсинок в клетках кишечника беспозвоночных. К микрофиламентов косвенно прикрепляются некоторые мембранные белки-рецепторы.
Миозин - белок мышечной ткани, что вместе с другим белком - актином - образует актомиозину - основную составляющую сократительных нитей мышечных волокон. Миозин - глобулярный структурный белок.
Молекула миозина состоит из двух частей: длинной палочкообразнои участка («хвоста») и присоединенной к одному из его концов глобулярной участка представлена двумя одинаковыми «головками». Молекулы миозина расположены в миозиновои нитке таким образом, что головки регулярно распределяются по всей ее длине, кроме небольшой срединной участки, где их нет («голая» зона). В тех местах, где нити актина и миозина перекрывающихся миозином головки могут прикрепляться к соседним актиновых нитей, и в результате этого взаимодействия может происходить сокращение мышцы.
Энергия для совершения такой работы освобождается при гидролизе АТФ; все миозином головки проявляют АТФазну активность, прикрепление миозинових головок зависит от концентрации ионов Са2 + в саркоплазме. Миозиновои АТФаза активируется при взаимодействии актина с миозином. Ионы Mg2 + могут ингибировать этот процесс.
Использованная литература
- 1. Г. Дюга, К. Пенни «Биоорганическая химия», М., 1983
- 2. Д. Мецлер «Биохимия», М., 1980
- 3. А. Ленинджер «Основы биохимии», М., 1985
механическую функцию выполняет белок: гемоглобин, миозин, коллаген, меланин, или инсулин??? и получил лучший ответ
Ответ от Полина фейгина[гуру]
1.Полиме́р - высокомолекулярное соединение, вещество с большой молекулярной массой (от нескольких тысяч до нескольких миллионов) , в котором атомы, соединённые химическими связями, образуют линейные или разветвлённые цепи, а также пространственные трёхмерные структуры. Часто в его строении можно выделить мономер - повторяющийся структурный фрагмент, включающий несколько атомов. Полимер образуется из мономеров в результате полимеризации. К полимерам относятся многочисленные природные соединения: белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, каучук и другие органические вещества. В большинстве случаев понятие относят к органическим соединениям, однако существует и множество неорганических полимеров. Большое число полимеров получают синтетическим путём на основе простейших соединений элементов природного происхождения путём реакций полимеризации, поликонденсации и химических превращений.
Особые механические свойства:
эластичность - способность к высоким обратимым деформациям при относительно небольшой нагрузке (каучуки) ;
малая хрупкость стеклообразных и кристаллических полимеров (пластмассы, органическое стекло) ;
способность макромолекул к ориентации под действием направленного механического поля (используется при изготовлении волокон и плёнок) .
Особенности растворов полимеров:
высокая вязкость раствора при малой концентрации полимера;
растворение полимера происходит через стадию набухания.
Особые химические свойства:
способность резко изменять свои физико-механические свойства под действием малых количеств реагента (вулканизация каучука, дубление кож и т. п.) .
Особые свойства полимеров объясняются не только большой молекулярной массой, но и тем, что макромолекулы имеют цепное строение и обладают уникальным для неживой природы свойством - гибкостью.
2. Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки) .
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.
Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков. Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.
Многие белки обладают сократительной функцией. Это прежде всего белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна - миофибриллы - представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) , необходимая для осуществления сокращения, гликоген - питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.
Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея функциональные различные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.
Еще одна функция белка - запасная. К запасным белкам относят ферритин - железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян кукурузы.
Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.
Гормоны - биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие
Безусловно, основной функцией гладкомышечной клетки является сокращение. За реализацию этой функции отвечают в первую очередь сократительные белки - актин и миозин . Взаимодействие между актином и миозином регулируется с участием целого ряда процессов, которые рассмотрены в главе «Регуляция сокращения».
Актин
Белок актин является важным компонентом цитоскелета клетки и обнаруживается почти во всех клетках животных и растений. Актин получил название благодаря своей способности активировать гидролиз АТФ. Актиновые миофиламенты – имеют длину более 1 мкм, толщину 3-8 нм, прикрепляются к плотным тельцам. Около 12 актиновых филаментов окружают миозиновые филаменты в виде розетки. Актиновые микрофиламенты состоят из глобулярных субъединиц G-актина - мономеров актина (диаметр 5,6 нм и молекулярный вес 42000 дальтон), которые полимеризуются в фибриллярный F-актин . Актин образован спирально переплетенными цепочками F-актина .
Процесс полимеризации глобулярных субъединиц G-актина возможен благодаря способности актина образовывать межмолекулярные контакты после гидролиза АТФ до АДФ и неорганического фосфата. Мономеры актина собираются в полимер в определенном порядке, причем полимеризацию актина инициирует активация сокращения . Процесс полимеризации и деполимеризации актина регулируется с помощью особых белков. Например, имеется особый белок профилин, который, образуя комплекс с глобулярным актином, противодействует полимеризации актина. Есть специальные белки (например, цитохалазин D), которые связываются с актином и «кеппируют» его, т.е. образуют некое подобие шапочки на одном из концов полимеризующегося актина, регулируя тем самым процесс полимеризации. Существуют белки (латрункулин А), которые предотвращают полимеризацию глобулярного актина и белки, которые «разрезают» нити актина на короткие фрагменты. И наоборот, имеются белки, которые «сшивают» уже сформировавшиеся нити актина, образуя при этом упорядоченные жесткие пучки нитей актина или крупноячеистые гибкие сети (рис.3). .
В тканях позвоночных обнаружено 6 изоформ актина, которые являются производными различных генов и различаются по аминокислотной последовательности. В сосудистой гладкомышечных клетках присутствует α-изоформа, в гладких мышцах желудочно-кишечного тракта γ-изоформа актина .
Рис.3. Фибриллярный F-актин (а). Схема процесса полимеризации и деполимеризации нитей актина (б). P – неорганический фосфат.
Миозин
В настоящее время обнаружено более десяти различных изоформ миозина. Наиболее подробно изучен миозин скелетных мышц. Гладкие мышцы имеют свои собственные изоформы миозина .
Миозиновые филаменты – имеют длину около 0,5мкм и толщину 12-15нм состоят из нескольких молекул мономеров миозина. Гладкомышечный миозин относится к классу миозинов II, так называемому классическому миозину, который состоит из двух тяжелых цепей (с мол. массой 200 – 250 кДа, длиной 150 нм и толщиной 1,52 нм). Молекулу миозина составляют субъединицы-меромиозины: 1) легкий меромиозин, образующий стержень или хвост миозинового филамента; и 2) тяжелый меромиозин, состоящий из фрагмента S-1, который образует головку и фрагмента S-2 (шарнирного участка), который прилегает к стержню миозинового филамента и соединяет фрагмент S-1 с субъединицей легкого меромиозина (рис. 4). Тенденция хвостов мономеров к упорядоченному взаимодействию друг с другом лежит в основе формирования филаментов. На головке миозина располагаются две легкие цепи - регуляторная и основная, с молекулярной массой 18 – 28 кДа, которые участвуют в процессе взаимодействия миозина с актином. Существует гипотеза, что в отсутствие ионов Са 2+ легкие цепи обернуты вокруг шарнирного участка тяжелой цепи миозина, что значительно ограничивает его подвижность. В таком состоянии головка миозина не способна перемещаться относительно актиновой нити. В присутствии же ионов Са 2+ подвижность в области головки резко увеличивается и после гидролиза АТФ головка миозина может продвигаться вдоль актиновых нитей .
Рис.4. Строение макромолекулы миозина (объяснение в тексте).
Миозиновые филаменты в гладкомышечной клетке не всегда определяются под микроскопом, поэтому полагают, что они образуются и обратимо распадаются при каждом сокращении гладкой мышцы . Гладкомышечный миозин значительно отличается от скелетного тем, что в присутствии физиологических концентраций АТФ он находится в так называемой свернутой (10S) конформации. В этой конформации участок мономера миозина приблизительно в 1/3 от конца хвоста взаимодействует с областью шейки). При этом внутримолекулярные взаимодействия в гладкомышечном миозине преобладают над межмолекулярными, не происходит ассоциации хвостов и равновесие сдвинуто в сторону мономерного миозина. В реакцию полимеризации вступают молекулы миозина в развернутой (6S) конформации (рис.5) . Гладкомышечный миозин полимеризуется в филаменты при фосфорилировании его легкой цепи специальным ферментом – киназой легких цепей миозина или при взаимодействии с белком KRP (kinase-related protein).
Хорошо изученные миозиновые филаменты скелетных мышц собираются в биполярные гантелеобразные филаменты, в которых головки миозина располагаются радиально вокруг оси филамента с обеих сторон, при этом центральная часть молекулы головок не содержит. В отличие от скелетных, гладкомышечные миозиновые филаменты имеют боковую полярность, т.е. головки миозиновых молекул расположены в одной плоскости с двух сторон филамента по всей его длине и имеют противоположную ориентацию (рис.5) .
Скорость диссоциации димеров от филамента прямо пропорциональна его длине, поэтому рост биполярных миозиновых филаментов скелетных мышц самоограничивается. Этот эффект не наблюдается в гладкомышечных миозиновых филаментах (которые обладают боковой полярностью) и поэтому они могут изменять длину в широких пределах за счет эквивалентного присоединения новых молекул миозина, что позволяет перемещать актиновые филаменты на большие расстояния. Вероятнее всего, подобная организация гладкомышечных миозиновых филаментов лежит в основе способности гладких мышц к развитию значительного укорочения .
Рис.5. Модель гладкомышечного миозинового филамента. А – свернутая конформация, Б – развернутая конформация, В – полимеризованный миозин гладкой мышцы, Г – полимеризованный миозин скелетной мышцы.
В гладкомышечных клетках отсутствует белок тропонин, вместо него в саркоплазме присутствует структурно близкий белок кальмодулин. Ca 2+ реализует большинство из своих физиологических функций, взаимодействуя со специфическими Ca 2+ связывающими белками, которые выполняют и Ca 2+ сенсорную и регуляторную функции. Таким белком в гладкомышечной клетке является кальмодулин. В сущности, кальмодулин вовлекается во все Ca 2+ -завиcимые процессы в клетке. Общая внутриклеточная концентрация кальмодулина в клетке значительно ниже, чем общая концентрация его внутриклеточных мишеней, что позволяет ему являться своеобразным лимитирующим регуляторным фактором. Комплекс Ca 2+ /кальмодулин необходим для активации киназы легкой цепи миозина и инициации сокращения. С другой стороны, Ca 2+ /кальмодулин-зависимый белок фосфатаза инициирует дефосфорилирование легких цепей миозина, что приводит к расслаблению. Присутствующая в гладкомышечной клетке Ca 2+ /кальмодулин-зависимая протеинкиназа II является медиатором многих Ca 2+ -зависимых внутриклеточных сигнальных путей .
Функция тропомиозина в отсутствие тропонина в гладкомышечной клетке не совсем понятна, однако в настоящее время существуют экспериментальные доказательства участия тропомиозина в регуляции цикла образования поперечных мостиков и в процессе ингибирования АТФ-азной активности актомиозина кальдесмоном .
Таким образом, если сравнивать сократительный аппарат гладкомышечной клетки со скелетной мышцей, то можно отметить, что отличительными структурными особенностями являются: 1) отсутствие саркомера; 2) неадекватное соотношение нитей актина и миозина в состоянии покоя: нитей актина значительно больше; 3) нити актина более длинные, чем в скелетной мышце; 4) аналогом Z-линии являются плотные тельца и плотные бляшки ; 5) аналогом тропонина С является белок кальмодулин ; 6) аналогом Т-трубочки – кавеолы ; 7) саркоплазматический ретикулум в гладкомышечной клетке менее развит, чем в скелетной.
Белковый состав мышечной ткани весьма сложен. Уже с давних пор он изучается многими учеными. Основоположник отечественной биохимии А. Я. Данилевский, исследуя белки мышечной ткани, дал правильное представление о физиологической роли ряда белков и о значении сократительного белка миозина, содержащегося в миофибриллах.
В дальнейшем миозин исследовали В. А. Энгельгардт, И. И. Иванов и другие советские ученые. Большой вклад в изучение мышечного сокращения внес венгерский ученый Сцент-Джордьи. Другой венгерский ученый Штрауб открыл белок мышц актин.
Изучение мышечной ткани следует начинать с белков, так как на их долю приходится около 80% сухого остатка мышечной ткани. В соответствии с морфологической структурой мышечного волокна белки распределяются следующим образом:
Из приведенной схемы видно, что белковый состав мышечной ткани очень разнообразен. В саркоплазме содержится четыре белка: миоген, миоальбумин, глобулин X и миоглобин. В миофибриллах содержится комплекс, состоящий из актина и миозина, называемый актомиозином. Все белки саркоплазмы называются внутриклеточными, а белки сарколеммы - внеклеточными, В ядрах содержатся нуклеопротеиды, в сарколемме - коллаген и эластин. Если учесть, что в мышечной ткани, кроме того, содержится еще значительное количество различных ферментов и каждый из них является особым белком, то белковый состав мышечной ткани оказывается еще более сложным.
Миозин
Основным белком мышечной ткани является миозин. Он составляет почти половину всех белков мышечной ткани, причем он встречается в мышцах всех млекопитающих, птиц и рыб. По пищевой ценности он является полноценным белком. В табл. 7 приведен аминокислотный состав миозина быка.
Миозин был детально изучен советскими биохимиками, обнаружившими, что он является не только структурным белком мышечной ткани, т. е. белком, участвующим в построении клетки, но и ферментом - аденозинтрифосфатазой, катализирующей реакцию гидролиза АТФ. При этом образуются АДФ (аденозинди-фосфорная кислота) и фосфорная кислота и выделяется большое количество энергии, используемой при мышечной работе.
Миозин получен в чистом кристаллическом виде. Молекулярный вес его очень большой, примерно 1,5 млн. Кристаллический миозин при полном отсутствии солей прекрасно растворим в воде. Ho достаточно добавить к воде ничтожное количество какой-либо соли, например хлористого натрия, как он полностью теряет способность растворяться и растворение наступает уже при концентрации хлористого натрия около 1%. Однако по отношению к солям, например к сернокислому аммонию, миозин ведет себя как типичный глобулин.
При извлечении белков мяса водой миозин не переходит в раствор. При обработке мяса солевыми растворами он обнаруживается в солевой вытяжке. При разведении водой солевого раствора миозина уменьшается концентрация соли и миозин начинает выпадать в осадок. Миозин высаливается при полном насыщении хлористым натрием и сернокислым магнием (высаливание производят кристаллической солью, иначе добиться полного насыщения невозможно).
Изоэлектрическая точка миозина находится при pH 5,4-5,5.
Миозин обладает свойством вступать в особые связи с различными веществами, в первую очередь с белками, с образованием комплексов. Особую роль в деятельности мышц играет комплекс миозина с актином - актомиозин.
Актин и актомиозин
Белок актин может существовать в двух формах: фибриллярной и глобулярной. В покоящейся мышце актин находится в фибриллярной форме; при мышечном сокращении он переходит в глобулярную. Большое значение в этом превращении имеют аденозинтрифосфорная кислота и соли.
В мышечной ткани содержится 12-15% актина. В раствор он переходит при длительном извлечении солевыми растворами; при кратковременном извлечении он остается в строме. Молекулярный вес актина около 75 000.
При смешивании растворов актина и миозина образуется комплекс, называемый актомиозином, из которого в основном построены миофибриллы. Этот комплекс отличается высокой вязкостью, способен резко сжиматься при определенных концентрациях ионов калия и магния (0,05 м KCl >и 0,001 м MgCl2) в присутствии аденозинтрифосфата. При более высоких концентрациях солей (0,6 м KCl) актомиозин при добавлении АТФ распадается на актин и миозин. Вязкость раствора при этом заметно снижается.
По представлениям Сцент-Джордьи сжатие актомиозина под действием АТФ лежит в основе сокращения живой мышцы.
Актомиозин, как подлинный глобулин, не растворим в воде. При обработке мяса солевыми растворами в раствор переходит актомиозин с неопределенным содержанием актина в зависимости от длительности извлечения.
Глобулин X
В мышечной ткани содержится около 20% глобулина X от всего количества белка. Он является типичным глобулином, т. е. не растворяется в воде, но растворяется в солевых растворах средней концентрации; осаждается из растворов при половине насыщения сернокислым аммонием (1 объем раствора белка и 1 объем насыщенного раствора сернокислого аммония), хлористым натрием при полном насыщении.
Mиоген
В мышечной ткани содержится около 20% миогена от всего количества белка. Его нельзя отнести к типичным альбуминам или глобулинам, так как он растворяется в воде, недостаточно высаливается хлористым натрием и сернокислым магнием при насыщении (кристаллической солью), в то же время осаждается сернокислым аммонием при 2/3 насыщения (1 объем белкового раствора и 2 объема насыщенного раствора сернокислого аммония). Этот белок был получен в кристаллическом виде. Молекулярный вес миогена 150 000.
В. А. Энгельгардт обнаружил у миогена способность катализировать одну из важнейших реакций, протекающих в процессе гликолиза мышечной ткани. Этим открытием впервые было показано, что ферментативной активностью могут обладать структурные белки, т. е. белки, участвующие в построении тканей.
Mиоальбумин
В мышечной ткани содержится около 1-2% миоальбумина от всего количества белка. Он является типичным альбумином, т. е. растворяется в воде, не осаждается хлористым натрием при насыщении, но осаждается сернокислым аммонием.
Mиоглобин
Миоглобин - сложный белок хромопротеид с молекулярным весом 16 900. При гидролизе он распадается на белок глобин и небелковую группу гем. Миоглобин окрашивает мышцы в красный цвет; от гемоглобина он отличается белковой частью; простетическая группа у них одинакова.
При окислении гем переходит в гематин, а в присутствии соляной кислоты - в гемин. По содержанию гемина можно судить о количестве миоглобина в мышечной ткани.
Содержание гемина в мышцах крупного рогатого скота колеблется от 42 до 60 мг на 100 г ткани; в мышцах свиней его значительно меньше - от 22 до 42 мг на 100 г ткани, поэтому они слабее окрашены.
Миоглобин, как и пигменты крови, имеют характерный спектр поглощения.
Принцип получения спектров поглощения окрашенных веществ, в частности пигментов мяса и крови, состоит в том, что световая энергия, проходя через раствор пигмента, поглощается этим раствором. При этом происходит так называемая абсорбция (поглощение) света, которую можно обнаружить спектроскопом.
Характерные полосы поглощения для пигментов мышечной ткани и крови находятся в пределах от 400 до 700 ммк. В этом интервале волны воспринимаются нашим глазом, и мы можем увидеть посредством спектроскопа в спектре темные полосы, получающиеся благодаря абсорбции света с определенной длиной волны.
Поглощение света окрашенными веществами можно определить количественно спектрофотометром. Полученные результаты принято выражать графически. В этом случае по оси абсцисс откладывают длину волны света, а по оси ординат - количество света в процентах, прошедшее через раствор. Чем меньше прошло света, тем больше поглотилось его окрашенным веществом. Полное пропускание света раствором принимается за 100%.
На рис. 10 показано поглощение (абсорбция) света раствором оксимиоглобина; из него видно, что оксимиоглобин имеет две ярко выраженные характерные полосы поглощения в видимой области спектра, т. е. два участка, в которых он меньше всего пропускает света и, следовательно, больше всего поглощает света. Максимумы этих участков находятся при двух длинах волн; λ 585 ммк и λ 545 ммк,
На рис. 11 показана для сравнения спектрофотометрическая кривая оксигемоглобина.
Миоглобин обладает большей способностью связываться с кислородом, чем гемоглобин крови. Посредством миоглобина мышечная ткань снабжается кислородом. В работающих мышцах миоглобина содержится больше, так как в них окисление протекает интенсивнее. Известно, что мышцы ног сильнее окрашены, чем спинная мышца; мышцы работающих волов окрашены также сильнее, чем неработающих животных. Особенно это заметно у птиц, грудные мышцы которых, являясь нерабочими, почти не окрашены.
Коллаген и эластин
Коллаген и эластин - соединительнотканные белки не растворимые в воде и солевых растворах. Они образуют сарколемму - тончайшую оболочку мышечного волокна.
Нуклеопротеиды
Нуклеопротеиды - белки, составляющие клеточное ядро. Характерной особенностью их является способность растворяться в растворах слабых щелочей. Это объясняется тем, что в их молекуле содержится простетическая группа, имеющая кислотные свойства.
Разделение белков мышечной ткани
При обработке мышечной ткани солевыми растворами средней концентрации ее белки можно разделить на белки стромы и белки плазмы. Под стромой понимают не растворимую в солевом растворе структурную основу мышечной ткани, которая состоит главным образом из белков сарколеммы (см. схему).
Растворимость внутриклеточных белков мышечной ткани различна. Например, актомиозин и глобулин X не растворяются в воде и легче осаждаются из солевых растворов сернокислым аммонием и хлористым натрием, чем миоген. Миоген растворяется в воде подобно миоальбумину, но отличается от него по высаливаемости.
Растворимость белков мышечной ткани в растворах солей при нейтральной реакции и их осаждаемость приведены в табл. 8.
При посоле, варке и других видах технологической обработки мяса происходит потеря белковых веществ. Величины потерь белков обусловлены различными растворимостью и осаждаемастью их.
Зная свойства белков, можно подобрать такие условия, при которых потери будут наименьшими. Поэтому на изучение указанных свойств белков должно быть обращено особое внимание.
Загрузка...